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發(fā)布時(shí)間：2023-09-13 14:35:52 作者：知網(wǎng)小編 來源：www.ld2008.cn
胰蛋白酶活性測(cè)定的方法與步驟. 在動(dòng)物胰臟中，胰蛋白酶是以無活性的酶原狀態(tài)存在的。. 在生理?xiàng)l件下，胰蛋白酶原隨胰液分泌至十二指腸后，在小腸上腔有Ca2 的環(huán)境中，為腸 激酶 或胰蛋白酶所激活，其肽鏈N-端的賴氨酸與異亮氨酸之間的一個(gè)肽鍵被水解，失去一個(gè)酸性6肽，其 分子 構(gòu)象發(fā)生一定的改變后轉(zhuǎn)變?yōu)榫哂写呋?蛋白質(zhì) 水解活性的胰蛋白酶。. 胰蛋白酶原 分子 量約為24000，其等電點(diǎn)為pH8.9;胰蛋白酶的分子量約為23400，其等電點(diǎn)為pH10.8。. 胰蛋白酶在pH3.0時(shí)最穩(wěn)定，其濃溶液可貯存于冰箱 (0℃以下)數(shù)周而活性無顯著喪失。. pH<3時(shí)，胰蛋白酶易變性。. PH>5時(shí)，胰蛋白酶易自溶。.
以酪蛋白為底物，主要用于測(cè)定胰蛋白酶粗制品的活力。 胰蛋白酶催化水解底物酪蛋白生成不被三氯醋酸沉淀的 小分子 肽以及氨基酸。 在一定濃度范圍內(nèi)，酶的水解濾液在波長(zhǎng)275nm處光吸收的增值與胰蛋白酶的活力單位成正比。
經(jīng)溶 解后，以極少量活性胰蛋白酶激活，使其酶原轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚?的胰蛋白酶（糜蛋白酶和彈性蛋白酶同時(shí)也被激活），被激 活的酶溶液再以鹽析分級(jí)的方法除去糜蛋白酶及彈性蛋白 酶等組分。 收集含胰蛋白酶的級(jí)分，并用結(jié)晶法進(jìn)一步分離 純化。
胰蛋白酶原的分子量約為24000，其等電點(diǎn)約為pH8.9，胰蛋白酶的分子量與其酶原接近（23300），其等電點(diǎn)約為 10 pH10.8，最適pH7.6～8.0，在pH=3 時(shí)最穩(wěn)定，低于此pH 胰蛋白酶易變性，在pH>5 時(shí)易自溶。 Ca 2+離子對(duì)胰蛋白 酶有穩(wěn)定作用。
